Protein Surface Dynamics: Interaction with Water and Small Solutes

Quantification of the hydrophobic interaction by simulations of the aggregation of small hydrophobic solutes in water.

The hydrophobic interaction, the tendency for nonpolar molecules to aggregate in solution, is a major driving force in biology. In a direct approach to the physical basis of the hydrophobic effect, nanosecond molecular dynamics simulations were performed on increasing numbers of hydrocarbon solute molecules in water-filled boxes of different sizes. The intermittent formation of solute clusters ...

the study of bright and surface discrete cavity solitons dynamics in saturable nonlinear media

امروزه سالیتون ها بعنوان امواج جایگزیده ای که تحت شرایط خاص بدون تغییر شکل در محیط منتشر می-شوند، زمینه مطالعات گسترده ای در حوزه اپتیک غیرخطی هستند. در این راستا توجه به پدیده پراش گسسته، که بعنوان عامل پهن شدگی باریکه نوری در آرایه ای از موجبرهای جفت شده، ظاهر می گردد، ضروری است، زیرا سالیتون های گسسته از خنثی شدن پراش گسسته در این سیستم ها بوسیله عوامل غیرخطی بوجود می آیند. گسستگی سیستم عامل...

Molecular Dynamics Simulations of Hydrophobic Solutes in Liquid Water

The hydrophobic e ect of small apolar solutes is studied by molecular dynamic (MD) simulations. Interactions between two solutes can be described by the potential of mean force (PMF). The general feature of the PMF between two solutes in water is a potential barrier separating a stable contact con guration and a meta-stable solventseparated con guration. Interestingly, compared with classical M...

study of dna interaction with ethylenediaminetetraacetic acid and sesamol food additives

برهمکنش dnaتیموس گاوی طبیعی (ct-dna) با اتیلن دی آمین تترااستات (edta)در بافرtris-hcl با 8/7 ph ( دراین ph،edta به نمک دی سدیم تبدیل می شود) وسسامول در بافر tris-hcl با4/7 ph مورد بررسی قرار گرفته است. edta و سسامول استفاده فراوانی در تکنولوژی غذایی و صنعت شیمیایی دارند. مدل اتصال dna مربوط بهedta بوسیله اسپکتروفتومتری جذب، دورنگ نمایی حلقوی(cd)، ویسکومتری وژل الکتروفورز بررسی شده است. طیفuv ...

INTERACTION OF PROTEINS WITH SMALL MOLECULES